Homoserina

l-Homoserina
Skeletal formula
Skeletal formula
Ball-and-stick model of the zwitterion
Ball-and-stick model of the zwitterion
Nama
Nama IUPAC
(S)-2-Amino-4-hydroxybutanoic acid
Pengecam
Imej model 3D Jmol
ChEBI
ChEMBL
ChemSpider
ECHA InfoCard 100.010.538
Nombor EC
  • 211-590-6
UNII
  • InChI=1S/C4H9NO3/c5-3(1-2-6)4(7)8/h3,6H,1-2,5H2,(H,7,8) ☑Y
    Key: UKAUYVFTDYCKQA-UHFFFAOYSA-N ☑Y
  • InChI=1/C4H9NO3/c5-3(1-2-6)4(7)8/h3,6H,1-2,5H2,(H,7,8)
    Key: UKAUYVFTDYCKQA-UHFFFAOYAZ
  • O=C(O)C(N)CCO
Sifat
C4H9NO3
Jisim molar 119.12 g/mol
Takat lebur 203 °C (terurai)
Kecuali jika dinyatakan sebaliknya, data diberikan untuk bahan-bahan dalam keadaan piawainya (pada 25 °C [77 °F], 100 kPa).
 ☑Y pengesahan (apa yang perlu: ☑Y/N?)
Rujukan kotak info

Homoserin (juga dipanggil isotreonina) ialah sebuah asid α-amino dengan formula kimia HO2CCH(NH2)CH2CH2OH. L-Homoserina bukan salah satu daripada asid amino biasa yang dikodkan oleh DNA. Ia berbeza daripada serina, sebuah asid amino proteinogenik, dengan adanya unit -CH2- tambahan di tulang belakang. Homoserina, atau bentuk laktonnya, adalah hasil pembelahan sianogen bromida peptida melalui degradasi asid amino metionina.

Homoserina adalah perantaraan dalam biosintesis tiga jenis asid amino penting: metionina, treonina (isomer homoserina) dan isoleusina. [1] Laluan biosintetik lengkapnya termasuk glikolisis, asid trikarboksilik (TCA) atau kitaran asid sitrik (kitaran Krebs), dan laluan metabolik aspartat. Ia terbentuk melalui dua pengurangan asid aspartik melalui perantaraan semialdehid aspartat.[2] Khususnya, enzim homoserina dehydrogenase, dalam hubungan dengan NADPH, memangkinkan tindak balas boleh balik yang menukarkan L-aspartat-4-semialdehid kepada L-homoserina. Kemudian, dua enzim lain, homoserina kinase dan homoserina O-suksiniltransferase menggunakan homoserina sebagai substrat dan masing-masing menghasilkan fosfohomoserina dan O-suksinil homoserina.[3]

Aplikasi

Homoserina secara komersial boleh bertindak sebagai pendahulu kepada proses sintesis isobutanol dan 1,4-butanediol.[4] Homoserina yang telah diperincikan boleh digunakan dalam penyelidikan berkaitan struktur enzim.[5] Homoserina juga telah memainkan peranan dalam penyelidikan perincian sintesis peptida dan sintesis proteoglycan glikopeptida.[6] Lapisan dinding bakteria juga dilaporkan mempunyai kandungan homoserina yang tinggi.[3][4]

Biosintesis

Homoserina dihasilkan daripada laluan sintesis aspartat melalui aspartat-4-semialdehid, yang dihasilkan daripada β-fosfoaspartat. Dengan tindakan homoserina dehidrogenase, semialdehid ditukar kepada homoserina.[7]

Laluan biosintesis homoserina.

L-Homoserina ialah substrat untuk homoserina kinase, menghasilkan fosfohomoserina (homoserina-fosfat), yang boleh berubah kepada threonine synthase untuk menghasilkan L-threonine.

Homoserina berubah menjadi O-suksinil homoserina oleh homoserina O-suksiniltransferase, sebuah prekursor kepada L-metionine.[8]

Homoserina secara alosteri boleh menghalang aktiviti aspartat kinase dan glutamat dehidrogenase.[3] Glutamat dehidrogenase secara terbalik boleh menukarkan glutamat kepada α-ketoglutarat dan α-ketoglutarat boleh berubah kepada oksaloasetat melalui kitaran sitrik. Threonin bertindak sebagai satu lagi perencat aktiviti alosterik kinase aspartat dan dehidrogenase homoserina, tetapi ia adalah perencat kompetitif kinase homoserina.[8]

Rujukan

  1. ^ "Studies on the Synthesis of l -Amino Acids: Part III. A Synthesis of l -Homoserine from l -Aspartic Acid". Agricultural and Biological Chemistry (dalam bahasa Inggeris). 25 (9): 678–679. September 1961. doi:10.1080/00021369.1961.10857862. ISSN 0002-1369.
  2. ^ Berg, J. M.; Stryer, L. et al. (2002), Biochemistry. W.H. Freeman. ISBN 0-7167-4684-0
  3. ^ a b c "Multiplex Design of the Metabolic Network for Production of l-Homoserine in Escherichia coli". Applied and Environmental Microbiology. 86 (20). October 2020. Bibcode:2020ApEnM..86E1477L. doi:10.1128/AEM.01477-20. PMC 7531971. PMID 32801175.
  4. ^ a b "Metabolic engineering of E. coli for the production of O-succinyl-l-homoserine with high yield". 3 Biotech. 8 (7): 310. July 2018. doi:10.1007/s13205-018-1332-x. PMC 6037649. PMID 30002999.
  5. ^ "The crystal structure of homoserine dehydrogenase complexed with l-homoserine and NADPH in a closed form". Journal of Biochemistry. 165 (2): 185–195. February 2019. doi:10.1093/jb/mvy094. PMID 30423116.
  6. ^ "Homoserine as an Aspartic Acid Precursor for Synthesis of Proteoglycan Glycopeptide Containing Aspartic Acid and a Sulfated Glycan Chain". The Journal of Organic Chemistry. 81 (23): 12052–12059. December 2016. doi:10.1021/acs.joc.6b02441. PMC 5215661. PMID 27809505.
  7. ^ Viola, Ronald E. (2001). "The Central Enzymes of the Aspartate Family of Amino Acid Biosynthesis". Accounts of Chemical Research. 34 (5): 339–349. doi:10.1021/ar000057q. PMID 11352712.
  8. ^ a b "Reduction of Feedback Inhibition in Homoserine Kinase (ThrB) of Corynebacterium glutamicum Enhances l-Threonine Biosynthesis". ACS Omega. 3 (1): 1178–1186. January 2018. doi:10.1021/acsomega.7b01597. PMC 6045374. PMID 30023797. Unknown parameter |displayauthors= ignored (bantuan)

Other biochemical roles

L-Homoserina ialah substrat bagi homoserina kinase, menghasilkan fosfohomoserina (homoserina-fosfat), yang kemudiannya ditukar oleh treonina sintase kepada L-treonina.

Homoserina ditukar kepada O-suksinil homoserina oleh homoserina O-suksiniltransferase. O-suksinil homoserina merupakan perintis kepada L-metionina.[1]

Homoserina menghalang aktiviti aspartat kinase dan glutamat dehidrogenase.[2] Glutamat dehidrogenase menukar glutamat secara boleh balik kepada α-ketoglutarat, dan α-ketoglutarat ditukar kepada oksaloasetat melalui kitaran sitrik. Treonina bertindak sebagai satu lagi perencat allosterik kepada aspartat kinase dan homoserina dehidrogenase, tetapi ia merupakan perencat kompetitif kepada homoserina kinase.[1]

  1. ^ a b Petit, Cecile; Kim, Younghwa; Lee, Sung-Kwon; Brown, Jake; Larsen, Erik; Ronning, Donald R.; Suh, Joo-Won; Kang, Choong-Min (2018-01-31). "Reduction of Feedback Inhibition in Homoserine Kinase (ThrB) of Corynebacterium glutamicum Enhances l -Threonine Biosynthesis". ACS Omega (dalam bahasa Inggeris). 3 (1): 1178–1186. doi:10.1021/acsomega.7b01597. ISSN 2470-1343.
  2. ^ Liu, Peng; Zhang, Bo; Yao, Zhen-Hao; Liu, Zhi-Qiang; Zheng, Yu-Guo (2020-10). Zhou, Ning-Yi (penyunting). "Multiplex Design of the Metabolic Network for Production of l -Homoserine in Escherichia coli". Applied and Environmental Microbiology (dalam bahasa Inggeris). 86 (20). doi:10.1128/AEM.01477-20. ISSN 0099-2240. Check date values in: |date= (bantuan)

Content Disclaimer

Informasi ini disarikan dari Wikipedia dan disajikan kembali untuk tujuan edukasi. Konten tersedia di bawah lisensi CC BY-SA 3.0. Kami tidak bertanggung jawab atas ketidakakuratan data yang bersumber dari kontribusi publik tersebut.

  1. The information displayed on this website is sourced in part or in whole from Wikipedia and has been adapted for the purpose of restating it. We strive to provide accurate and relevant information, however:
  2. There is no guarantee of absolute accuracy. Wikipedia is an open, collaborative project that can be edited by anyone, so information is subject to change.
  3. It is not intended to constitute professional advice. The content displayed is for informational and educational purposes only. For important decisions (e.g., medical, legal, or financial), please consult a professional.
  4. Content copyright. Wikipedia is licensed under the Creative Commons Attribution-ShareAlike License (CC BY-SA). This means that content may be reused with appropriate attribution and shared under a similar license.
  5. Responsible use. Any risk arising from the use of information from this website is entirely the responsibility of the user.