zh 碳酸酐酶

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碳酸酐酶（真核生物）
碳酸酐酶（真核生物）
鑑定
標誌	Carb_anhydrase
Pfam	PF00194（旧版）
InterPro（英语：InterPro）	IPR001148
PROSITE（英语：PROSITE）	PDOC00146
SCOP（英语：Structural Classification of Proteins）	1can / SUPFAM
膜蛋白數據庫（英语：Membranome）	333
Pfam
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碳酸酐酶
	人類碳酸酐酶II（英语：Carbonic anhydrase II）的結構，中央為一鋅離子
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EC編號	4.2.1.1
CAS号	9001-03-0
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碳酸酐酶（英語：carbonic anhydrases，EC 4.2.1.1）又稱碳酸脫水酶（英語：carbonate dehydratases），為催化二氧化碳/水與碳酸間轉換的酵素^[1]，可維繫血液中的酸鹼平衡（英语：Acid–base homeostasis）與二氧化碳的運輸^[2]。此類酵素的活性位點通常有一個鋅離子，因而屬於金屬蛋白，在被研究最多的α型碳酸酐酶中，鋅離子與三個組氨酸的咪唑螯合^[3]。

碳酸酐酶可催化以下反應：

CO₂ + H₂O

\longrightarrow

H
2CO
3

\longrightarrow

H⁺ + HCO−
3

\longrightarrow

H
2CO
3

\longrightarrow

CO₂ + H₂O

種類

碳酸酐酶有α、β、γ、δ與ζ等五大類，不同類別碳酸酐酶的氨基酸序列無顯著相似，應是趨同演化的結果。人類的碳酸酐酶屬α型。

近年又有η型與ι型的碳酸酐酶被發現。

α型

脊椎動物、部分藻類與細菌具有α型的碳酸酐酶。

哺乳類的碳酸酐酶比較
碳酸酐酶	基因	分子量^[4] (kDa)	分布位置		人類酵素的效率^[a]^[5] (s⁻¹)	對磺酰胺的抑制係數（K_I (nM)）^[5]
碳酸酐酶	基因	分子量^[4] (kDa)	細胞	組織^[4]	人類酵素的效率^[a]^[5] (s⁻¹)	對磺酰胺的抑制係數（K_I (nM)）^[5]
碳酸酐酶I（英语：Carbonic anhydrase I）	CA1	29	細胞質	红血球與消化道	2.0 × 10⁵	250
碳酸酐酶II（英语：Carbonic anhydrase II）	CA2	29	細胞質	廣泛分布	1.4 × 10⁶	12
碳酸酐酶III（英语：Carbonic anhydrase III）	CA3	29	細胞質	一型骨骼肌（8%可溶性蛋白均為碳酸酐酶III）	1.3 × 10⁴	240000
碳酸酐酶IV（英语：Carbonic anhydrase IV）	CA4	35	胞外（與糖磷脂酰肌醇相連）	消化道、腎	1.1 × 10⁶	74
碳酸酐酶VA（英语：Carbonic anhydrase VA）	CA5A	34.7（估計）	線粒體	肝臟	2.9 × 10⁵	63
碳酸酐酶VB（英语：Carbonic anhydrase VB）	CA5B	36.4（估計）	線粒體	廣泛分布	9.5 × 10⁵	54
碳酸酐酶VI（英语：Carbonic anhydrase VI）	CA6	39–42	分泌至胞外	唾液與母乳	3.4 × 10⁵	11
碳酸酐酶VII（英语：Carbonic anhydrase VII）	CA7	29	細胞質	廣泛分布	9.5 × 10⁵	2.5
碳酸酐酶IX（英语：Carbonic anhydrase IX）	CA9	54, 58	细胞膜	消化道（數種腫瘤組織亦有分布）	3.8 × 10⁵	16
碳酸酐酶XII（英语：Carbonic anhydrase XII）	CA12	44	活性位点位於胞外	腎（數種腫瘤組織亦有分布）	4.2 × 10⁵	5.7
碳酸酐酶XIII（英语：Carbonic anhydrase XIII）^[6]	CA13	29	細胞質	廣泛分布	1.5 × 10⁵	16
碳酸酐酶XIV（英语：Carbonic anhydrase XIV）	CA14	54	活性位点位於胞外	腎、心臟、骨骼肌、脑	3.1 × 10⁵	41
CA-XV^[7]	CA15	34–36	胞外（與糖磷脂酰肌醇相連）	腎（不存在於人類組織）	4.7 × 10⁵	72

β型

原核生物與植物葉綠體具有β型碳酸酐酶。

γ型

甲烷菌具有γ型碳酸酐酶。

δ型

矽藻具有δ型碳酸酐酶^[8]。

ɛ型

ɛ型碳酸酐酶見於部分化學自營細菌與藍菌的羧酶体^[9]，其結構與β型有相似之處，可能為同源，但氨基酸序列已徹底分化^[8]。

ζ型

ζ型碳酸酐酶僅見於矽藻等部分藻類^[10]。威氏海链藻（英语：Thalassiosira weissflogii）（一種矽藻）的ζ型碳酸酐酶可使用鎘（而非鋅）為輔酶^[11]。

η型

η型碳酸酐酶見於瘧原蟲，過去被認為屬於α型，後來發現其金屬離子螯合模式等特徵與其不同^[12]。

ι型

ι型碳酸酐酶為截至現在最晚發現的碳酸酐酶，自假微型海链藻（英语：Thalassiosira Pseudonana）（一種矽藻）中發現，也存在其他海生浮游藻類。相較於其他碳酸酐酶使用鋅離子催化，ι型碳酸酐酶使用錳離子催化^[13]。一些細菌可能也具此類碳酸酐酶^[14]。

參見

碳酸酐酶抑制物（英语：Carbonic anhydrase inhibitor）
玻爾效應
碳捕集與封存

註腳

^ CA XV除外（為小鼠酵素）

參考文獻

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[5] CA XV除外（為小鼠酵素）

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[:1-2] PDB101: Molecule of the Month: Carbonic Anhydrase. RCSB: PDB-101. [3 December 2018]. （原始内容存档于2022-11-13）.

[3] Krishnamurthy VM, Kaufman GK, Urbach AR, Gitlin I, Gudiksen KL, Weibel DB, Whitesides GM. Carbonic anhydrase as a model for biophysical and physical-organic studies of proteins and protein-ligand binding. Chemical Reviews. March 2008, 108 (3): 946–1051. PMC 2740730 . PMID 18335973. doi:10.1021/cr050262p.

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[15] Del Prete S, Nocentini A, Supuran CT, Capasso C. Burkholderia territorii. Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry. December 2020, 35 (1): 1060–1068. PMC 7191908 . PMID 32314608. doi:10.1080/14756366.2020.1755852.

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碳酸酐酶

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η型

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參見

註腳

參考文獻

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