Disulfida

Struktur umum disulfida

Dalam kimia, disulfida biasanya merujuk unit struktur terdiri daripada pasangan tersambung atom sulfur. Disulfida biasanya merujuk sebatian kimia yang mengandungi ikatan disulfida, seperti difenil disulfida, C6H5S-SC6H5.

Dalam biologi

Struktur protein

Ikatan disulfida boleh terbentuk dalam keadaan pengoksidaan, dan memainkan peranan penting dalam lipatan dan kestabilan beberapa protein, biasanya protein dirembeskan ke medium ekstrasel.[1] Oleh kerana kebanyakan kawasan sel memiliki kecenderungan ke arah penurunan, secara amnya, ikatan disulfida tidak stabil dalam sitosol, dengan beberapa pengecualian, melainkan jika terdapat sulfhidril oksidase.[2]

Sistina terdiri daripada dua sisteina yang dihubungkan oleh ikatan disulfida (ditunjukkan di sini dalam bentuk neutral).

Ikatan disulfida dalam protein terbentuk antara kumpulan tiol sisa sisteina melalui proses lipatan oksidatif. Satu lagi asid amino yang mengandungi sulfur, metionina, tidak boleh membentuk ikatan disulfida. Ikatan disulfida biasanya dilambangkan dengan tanda sempang singkatan sisteina, sebagai contoh, apabila merujuk kepada ribonuklease A, ditulis "ikatan disulfida Cys26–Cys84", atau "ikatan disulfida 26–84", atau paling ringkas "C26–C84",[3] di mana ikatan disulfida difahami dan tidak perlu disebut. Prototaip ikatan disulfida protein ialah sistina, peptida dua asid amino yang terdiri daripada dua sisteina yang disambungkan oleh ikatan disulfida. Struktur ikatan disulfida boleh digambarkan dengan sudut dihedral χss antara atom Cβ−Sγ−Sγ−Cβ, yang biasanya hampir kepada ±90°.

Penghasilan

Ikatan disulfida biasanya terbentuk daripada pengoksidaan kumpulan tiol/sulfhidril (−SH), terutamanya dalam konteks biologi, seperti yang berikut:[4]

Tindak balas

Aspek paling penting bagi ikatan disulfida ialah pembelahannya, yang berlaku melalui penurunan. Pelbagai penurun boleh digunakan. Dalam biokimia, tiol seperti β-merkaptoetanol (β-ME) atau ditiotreitol (DTT) berfungsi sebagai penurun; reagen tiol digunakan secara berlebihan untuk memacu keseimbangan ke kanan:

Rujukan

  1. ^ Sevier, C. S.; Kaiser, C. A. (2002). "Formation and transfer of disulphide bonds in living cells". Nature Reviews Molecular Cell Biology . 3 (11): 836–847. doi:10.1038/nrm954. PMID 12415301. S2CID 2885059.
  2. ^ Hatahet, F.; Nguyen, V. D.; Salo, K. E.; Ruddock, L. W. (2010). "Disruption of reducing pathways is not essential for efficient disulfide bond formation in the cytoplasm of E. coli". Microbial Cell Factories. 9 (67): 67. doi:10.1186/1475-2859-9-67. PMC 2946281. PMID 20836848.
  3. ^ Ruoppolo, M.; Vinci, F.; Klink, T. A.; Raines, R. T.; Marino, G. (2000). "Contribution of individual disulfide bonds to the oxidative folding of ribonuclease A". Biochemistry. 39 (39): 12033–12042. doi:10.1021/bi001044n. PMID 11009618.
  4. ^ Witt, D. (2008). "Recent developments in disulfide bond formation". Synthesis. 2008 (16): 2491–2509. doi:10.1055/s-2008-1067188.

Content Disclaimer

Informasi ini disarikan dari Wikipedia dan disajikan kembali untuk tujuan edukasi. Konten tersedia di bawah lisensi CC BY-SA 3.0. Kami tidak bertanggung jawab atas ketidakakuratan data yang bersumber dari kontribusi publik tersebut.

  1. The information displayed on this website is sourced in part or in whole from Wikipedia and has been adapted for the purpose of restating it. We strive to provide accurate and relevant information, however:
  2. There is no guarantee of absolute accuracy. Wikipedia is an open, collaborative project that can be edited by anyone, so information is subject to change.
  3. It is not intended to constitute professional advice. The content displayed is for informational and educational purposes only. For important decisions (e.g., medical, legal, or financial), please consult a professional.
  4. Content copyright. Wikipedia is licensed under the Creative Commons Attribution-ShareAlike License (CC BY-SA). This means that content may be reused with appropriate attribution and shared under a similar license.
  5. Responsible use. Any risk arising from the use of information from this website is entirely the responsibility of the user.