U jednoj studiji, proučavan je ljudski kiseli pljuvačni protein bogat prolinom PRP-1 i njegov C-terminalno skraćeni oblik PRP-3, analizom tandem-masenom spektrometrijom elektrozraka. Otkrivene su i okarakterizirane posttranslacijske modifikacije. Ostaci piroglutaminske kiseline su demonstrirani na N-terminalu, Ser-8 i Ser-22 su fosforilirani; identificirana je O-vezana konjugacija glukuronske kiseline. Postranslacijska modifikacija je locirana na Ser-17 i utvrđeno je da je prisutna u približno 40% polipeptida.[4]
Kiseli proteini bogati prolinom (PRP) su dominantni proteini u pljuvaćki. Polimorfni su s više funkcija u stvaranju biofilma i urođenom imunosti. PRP-1 se sastoji od 150 ostataka, a PRP-3 je njegov C-terminalno krnji oblik 106 ostataka. N-terminalni domen sa 30 ostataka kiselih PRP-ova sadrži negativno nabijene aminokiseline i fosforilacije u Ser-8 i Ser-22. N-terminalno područje veže kalcij, posreduje adsorpciju u hidroksiapatit i regulira homeostazukalcij-fosfata. C-terminalna sekvenca ProGln PRP-1 posreduje prianjanje na komensalne vrste gljivaActinomyces i bakterijaStreptococcus. Srednji domen bogat Pro-om podstiče vezivanje i inaktivaciju unesenih biljnih polifenola (tanina).[4]
Nakon sekrecije, kiseli PRP -i brzo se obogaćuju na površinama zuba i razgrađuju se kao posljedica bakterijske proteolize. Nedavno je predloženo cijepanje kiselih PRP djelovanjem prolil endoproteaza komensalnih vrsta Streptococcus i Actinomyces za oslobađanje pentapeptida ArgGlyArgProGln, koji djeluje protiv proizvodnje laktata i desorbira povezane bakterije
Izlučeni proteini obično sadrže N– i O-vezane saharide. Ljudski kiseli PRP se smatraju neglikoziliranim proteinima, iako je zabilježena moguća glikozilacija. Nadalje, kiseli PRP iz pacovske pljuvačke, stimulirani β-adrenergičkim agonistima glikozilirani su, uglavnom glukuronskom kiselinom.[4]
Schlesinger DH, Hay DI (april 1986). "Complete covalent structure of a proline-rich phosphoprotein, PRP-2, an inhibitor of calcium phosphate crystal growth from human parotid saliva". International Journal of Peptide and Protein Research. 27 (4): 373–9. doi:10.1111/j.1399-3011.1986.tb01030.x. PMID3710693.
Schlesinger DH, Hay DI (januar 1981). "Primary structure of the active tryptic fragments of human and monkey salivary anionic proline-rich proteins". International Journal of Peptide and Protein Research. 17 (1): 34–41. doi:10.1111/j.1399-3011.1981.tb01965.x. PMID7228490.
Isemura S, Saitoh E, Sanada K (april 1980). "The amino acid sequence of a salivary proline-rich peptide, P-C, and its relation to a salivary proline-rich phosphoprotein, protein C". Journal of Biochemistry. 87 (4): 1071–7. PMID7390979.
Informasi ini disarikan dari Wikipedia dan disajikan kembali untuk tujuan edukasi. Konten tersedia di bawah lisensi CC BY-SA 3.0. Kami tidak bertanggung jawab atas ketidakakuratan data yang bersumber dari kontribusi publik tersebut.
The information displayed on this website is sourced in part or in whole from Wikipedia and has been adapted for the purpose of restating it. We strive to provide accurate and relevant information, however:
There is no guarantee of absolute accuracy. Wikipedia is an open, collaborative project that can be edited by anyone, so information is subject to change.
It is not intended to constitute professional advice. The content displayed is for informational and educational purposes only. For important decisions (e.g., medical, legal, or financial), please consult a professional.
Content copyright. Wikipedia is licensed under the Creative Commons Attribution-ShareAlike License (CC BY-SA). This means that content may be reused with appropriate attribution and shared under a similar license.
Responsible use. Any risk arising from the use of information from this website is entirely the responsibility of the user.