Share to: share facebook share twitter share wa share telegram print page

 

Prolin

Prolin
Adlandırmalar
Prolin
L-Prolin (sol)   D-Prolin (sağ)
Tanımlayıcılar
3D model (JSmol)
ChemSpider
ECHA InfoCard 100.009.264 Bunu Vikiveri'de düzenleyin
RTECS numarası
  • TW3584000
  • InChI=1/C5H9NO2/c7-5(8)4-2-1-3-6-4/h4,6H,1-3H2,(H,7,8)
  • OC(=O)C1CCCN1
Özellikler
Molekül formülü C5H9NO2
Molekül kütlesi 115,13 g·mol−1
Görünüm Renksiz, katı, amin gibi kokar.
Yoğunluk 1,35–1,38 g·cm−3 (25 °C)
Erime noktası 220–222 °C sıcaklığında parçalanır.
Çözünürlük (su içinde) Suda çok iyi çözülür. (1500 g·l−1  20 °C)
Tehlikeler
Güvenlik bilgi formu (SDS) ICSC 1507
Aksi belirtilmediği sürece madde verileri, Standart sıcaklık ve basınç koşullarında belirtilir (25 °C [77 °F], 100 kPa).
Bilgi kutusu kaynakları

Prolin (Pro, P) proteinleri oluşturan 20 aminoasitten biridir. Diğer tüm aminoasitler birincil amin grubu taşımalarına rağmen, prolin, yan zincirindeki üç karbon atomu bir halka oluşturarak tekrar peptid bağındaki nitrojen atomuna bağlandığı için, birincil amin grubundan yoksundur (-NH2). Prolindeki nitrojen(azot) aslında ikincil amin olarak nitelendirilebilir.

Bu yazıda ya da bilimsel makalelerde Prolin L- ya da D olarak hiçbir ön ek almayarak sadece Prolin diye bahsedilmişse, burada bahsi geçen L- Prolin'dir.

Özellikler

Prolin bazen iminoasit olarak da adlandırılmaktadır. Aslında, IUPAC adlandırma sistemine göre imin grupları karbon-nitrojen arasında çifte bağ bulunması gerekir. Biyolojik terminolojide, aminoasit kategorisi genellikle prolini de içermektedir. Non-esansiyel ve glukojenik amino asittir. Sentezi ve yıkımı alfa ketoglutarat üzerinden olur. Prolin dehidrogenaz ile prolin 5-karboksilat sentezlenir. Prolin 5-karboksilattan glutamat semialdehit dehidrogenaz ile glutamat oluşur ve bunu glutamatın transaminasyonu ile alfa ketoglutarat oluşumu izler.

Doğada Bulunuşu

Yakından çekilmiş insan derisi. İnsan derisinde bulunan kolajen proteinlerinde miktarda peptit bağıya bir birine bağlanmış bol miktarda L-Prolin bulunur.

L- Prolin proteinlerin yapısında hem cis- hem de trans- şeklinde bağ yapabilir. L- Prolin'in daha çok proteinlerin katlanmasına etki etmektedir. Bunun yanında bazı Motivler oluşturarak diğer proteinler için bazı signaller oluşturabilirler. İnsan derisinde bulunan kolajan proteinlerinin yapısında oldukça bulunmaktadır.[1]

Metabolik bozukluklar

Prolin'in vücuttaki miktarına bakılarak bir takım metabolik bozukluklar ortaya çıkarılabilmektedir.

  • Hiperprolinemi Tip 1 Prolin dehihrogenaz eksikliğidir. Hidroksiprolin metabolizması bozulmaz. İdrara prolin ve glisin çıkar.
  • Hiperprolinemi Tip 2 Glutamat semialdehit dehidrogenaz eksikliğidir. Hidroksiprolin metabolizması bozulur.

Kaynakça

  1. ^ "Wikipedia'nın 15.10.2015 tarihli versiyonundan". 10 Eylül 2015 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 15 Ekim 2015. 
Kembali kehalaman sebelumnya


Index: pl ar de en es fr it arz nl ja pt ceb sv uk vi war zh ru af ast az bg zh-min-nan bn be ca cs cy da et el eo eu fa gl ko hi hr id he ka la lv lt hu mk ms min no nn ce uz kk ro simple sk sl sr sh fi ta tt th tg azb tr ur zh-yue hy my ace als am an hyw ban bjn map-bms ba be-tarask bcl bpy bar bs br cv nv eml hif fo fy ga gd gu hak ha hsb io ig ilo ia ie os is jv kn ht ku ckb ky mrj lb lij li lmo mai mg ml zh-classical mr xmf mzn cdo mn nap new ne frr oc mhr or as pa pnb ps pms nds crh qu sa sah sco sq scn si sd szl su sw tl shn te bug vec vo wa wuu yi yo diq bat-smg zu lad kbd ang smn ab roa-rup frp arc gn av ay bh bi bo bxr cbk-zam co za dag ary se pdc dv dsb myv ext fur gv gag inh ki glk gan guw xal haw rw kbp pam csb kw km kv koi kg gom ks gcr lo lbe ltg lez nia ln jbo lg mt mi tw mwl mdf mnw nqo fj nah na nds-nl nrm nov om pi pag pap pfl pcd krc kaa ksh rm rue sm sat sc trv stq nso sn cu so srn kab roa-tara tet tpi to chr tum tk tyv udm ug vep fiu-vro vls wo xh zea ty ak bm ch ny ee ff got iu ik kl mad cr pih ami pwn pnt dz rmy rn sg st tn ss ti din chy ts kcg ve 
Prefix: a b c d e f g h i j k l m n o p q r s t u v w x y z 0 1 2 3 4 5 6 7 8 9