Urease

Urease
Urease của Helicobacter pylori được lấy từ PDB: 1E9Z​.
Mã định danh (ID)
Mã EC3.5.1.5
Mã CAS9002-13-5
Các dữ liệu thông tin
IntEnzIntEnz view
BRENDABRENDA entry
ExPASyNiceZyme view
KEGGKEGG entry
MetaCycchu trình chuyển hóa
PRIAMprofile
Các cấu trúc PDBRCSB PDB PDBj PDBe PDBsum

Ureases (mã hiệu: EC 3.5.1.5), nếu xét về chức năng thì thuộc về siêu họ các amidohydrolase và phosphotriesterase.[1] Urease được tìm thấy trong rất nhiều vi khuẩn, nấm, tảo, thực vật, và một số động vật không xương sống, thậm còn có thể tồn tại trong đất. Urease là các metalloenzyme chứa niken và có trọng lượng phân tử cao.[2]

Các enzim này xúc tác quá trình thủy phân urê thành carbon dioxide và amonia:

(NH2)2CO + H2O → CO2 + 2NH3

Quá trình thủy phân urê xảy ra ở hai giai đoạn. Trong giai đoạn đầu, amonia và carbamate được tạo nhiên. Carbamate sẽ nhanh chóng tự thủy phân thành amonia và axit cacbonic. Hoạt động của urease sẽ làm tăng độ pH của môi trường vì nó tạo ra amonia, đó là kiến thức cơ bản.

Hoạt động của urease lần đầu tiên được xác định vào năm 1876 bởi nhà hóa học người Pháp là Frédéric Alphonse Musculus như là một chất lên men hòa tan.[3] Năm 1926, James B. Sumner đã chỉ ra rằng urease là một protein bằng cách kiểm tra dạng kết tinh của nó.[4] Công trình của Sumner là cuộc mô tả đầu tiên rằng một protein có thể hoạt động như một loại enzyme và cuối cùng dẫn đến sự công nhận rằng hầu hết các enzyme, trên thực tế, chính là protein. Urease cũng là enzyme đầu tiên được kết tinh. Đối với công trình này, Sumner đã được trao giải Nobel Hóa học vào năm 1946.[5] Cấu trúc tinh thể của urease lần đầu tiên được xác định bởi P. A. Karplus vào năm 1995.[4]

Chú thích

  1. ^ Holm L, Sander C (1997). "An evolutionary treasure: unification of a broad set of amidohydrolases related to urease". Proteins. Quyển 28 số 1. tr. 72–82. doi:10.1002/(SICI)1097-0134(199705)28:1<72::AID-PROT7>3.0.CO;2-L. PMID 9144792.
  2. ^ Krajewska B, van Eldik R, Brindell M (ngày 13 tháng 8 năm 2012). "Temperature- and pressure-dependent stopped-flow kinetic studies of jack bean urease. Implications for the catalytic mechanism". JBIC Journal of Biological Inorganic Chemistry. Quyển 17 số 7. tr. 1123–1134. doi:10.1007/s00775-012-0926-8. PMC 3442171. PMID 22890689.
  3. ^ Musculus, « Sur le ferment de l'urée », Comptes rendus de l'Académie des sciences, vol. 82, 1876, pp. 333-336, reachable in Gallica
  4. ^ a b Karplus PA, Pearson MA, Hausinger RP (1997). "70 years of crystalline urease: What have we learned?". Accounts of Chemical Research. Quyển 30 số 8. tr. 330–337. doi:10.1021/ar960022j.
  5. ^ The Nobel Prize in Chemistry 1946

Content Disclaimer

Informasi ini disarikan dari Wikipedia dan disajikan kembali untuk tujuan edukasi. Konten tersedia di bawah lisensi CC BY-SA 3.0. Kami tidak bertanggung jawab atas ketidakakuratan data yang bersumber dari kontribusi publik tersebut.

  1. The information displayed on this website is sourced in part or in whole from Wikipedia and has been adapted for the purpose of restating it. We strive to provide accurate and relevant information, however:
  2. There is no guarantee of absolute accuracy. Wikipedia is an open, collaborative project that can be edited by anyone, so information is subject to change.
  3. It is not intended to constitute professional advice. The content displayed is for informational and educational purposes only. For important decisions (e.g., medical, legal, or financial), please consult a professional.
  4. Content copyright. Wikipedia is licensed under the Creative Commons Attribution-ShareAlike License (CC BY-SA). This means that content may be reused with appropriate attribution and shared under a similar license.
  5. Responsible use. Any risk arising from the use of information from this website is entirely the responsibility of the user.