H2AFB2
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| Identificadores | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nomes alternativos | H2AB2, histona H2A-Bbd tipo 2/3, H2A Barr com deficiência corporal | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IDs externos | HomoloGene: 129517 GeneCards: H2AB2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Wikidata | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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A histona H2A-Bbd tipo 2/3, também conhecida como H2A Barr com deficiência corporal, é uma variante da proteína histona que, em humanos, é codificada pelo gene H2AFB2 (família de histonas H2A, membro B1).[2][3]
Função
As histonas são proteínas nucleares básicas que são responsáveis pela estrutura do nucleossomo da fibra cromossômica em eucariotos. Os nucleossomas consistem em aproximadamente 146 pb de DNA enrolados em torno de um octâmero de histonas composto por pares de cada uma das quatro histonas centrais (H2A, H2B, H3 e H4).[4]
A fibra de cromatina é ainda mais compactada pela interação de uma histona de ligação, H1, com o DNA entre os nucleossomos para formar estruturas de cromatina de ordem superior. Este gene codifica um membro da família histona H2A. Esse gene faz parte de uma região que se repete três vezes no cromossomo X, uma vez no íntron 22 do gene F8 e duas vezes mais próximo do telômero Xq. Este registro representa a cópia do meio.[5]
Referências
- ↑ «Human PubMed Reference:»
- ↑ «H2AFB1 (human)». www.phosphosite.org. Consultado em 15 de agosto de 2023
- ↑ «Human H2AFB1 Protein Lysate 20ug». Innovative Research. Consultado em 15 de agosto de 2023
- ↑ Chew, Guo-Liang; Bleakley, Marie; Bradley, Robert K.; Malik, Harmit S.; Henikoff, Steven; Molaro, Antoine; Sarthy, Jay (20 de janeiro de 2021). «Short H2A histone variants are expressed in cancer». Nature Communications (em inglês) (1). 490 páginas. ISSN 2041-1723. doi:10.1038/s41467-020-20707-x. Consultado em 15 de agosto de 2023
- ↑ «H2AB1 H2A.B variant histone 1 [Homo sapiens (human)] - Gene - NCBI». www.ncbi.nlm.nih.gov. Consultado em 15 de agosto de 2023
Leitura adicional
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2002). «Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–903. Bibcode:2002PNAS...9916899M. PMC 139241
. PMID 12477932. doi:10.1073/pnas.242603899 - Chadwick BP, Willard HF (2001). «A Novel Chromatin Protein, Distantly Related to Histone H2a, Is Largely Excluded from the Inactive X Chromosome». J. Cell Biol. 152 (2): 375–84. PMC 2199617. PMID 11266453. doi:10.1083/jcb.152.2.375
- Bao Y, Konesky K, Park YJ, et al. (2004). «Nucleosomes containing the histone variant H2A.Bbd organize only 118 base pairs of DNA». EMBO J. 23 (16): 3314–24. PMC 514500. PMID 15257289. doi:10.1038/sj.emboj.7600316
- Naylor JA, Buck D, Green P, et al. (1995). «Investigation of the factor VIII intron 22 repeated region (int22h) and the associated inversion junctions». Hum. Mol. Genet. 4 (7): 1217–24. PMID 8528212. doi:10.1093/hmg/4.7.1217
- Ioudinkova ES, Barat A, Pichugin A, Markova E, Sklyar I, Pirozhkova I, Robin C, Lipinski M, Ogryzko V, Vassetzky YS, Razin SV (2012). «Distinct distribution of ectopically expressed histone variants H2A.Bbd and MacroH2A in open and closed chromatin domains». PLOS ONE. 7 (10): e47157. Bibcode:2012PLoSO...747157I. PMC 3484066. PMID 23118866. doi:10.1371/journal.pone.0047157
- Tolstorukov MY, Goldman JA, Gilbert C, Ogryzko V, Kingston RE, Park PJ (Agosto de 2012). «Histone variant H2A.Bbd is associated with active transcription and mRNA processing in human cells». Mol. Cell. 47 (4): 596–607. PMC 3708478. PMID 22795134. doi:10.1016/j.molcel.2012.06.011
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