As glucanases constituem um grupo diversificado e essencial de enzimas hidrolíticas especializadas na quebra das ligações glicosídicas que mantêm unidas as moléculas de glucano, que são polímeros de glucose fundamentais para a estrutura de diversos organismos. Estas enzimas pertencem à categoria das hidrolases e desempenham um papel crítico na degradação da biomassa vegetal e fúngica, atuando especificamente sobre diferentes tipos de ligações, como as β-1,3, β-1,4 ou β-1,6-glucananas. A sua importância biológica é vasta, sendo produzidas por uma ampla gama de seres vivos, incluindo bactérias, fungos, plantas e alguns animais, cada um utilizando estas enzimas para fins distintos, desde a obtenção de nutrientes e a remodelação da parede celular até mecanismos de defesa sofisticados contra patógenos invasores. No contexto industrial e biotecnológico, as glucanases tornaram-se ferramentas indispensáveis, permitindo a conversão eficiente de polissacarídeos complexos em açúcares simples que podem ser fermentados para a produção de biocombustíveis, ou utilizados para melhorar a digestibilidade de rações animais e a extração de componentes no processamento de alimentos e bebidas, como na clarificação da cerveja e do vinho.^{[1][2][3][4][5][6][7][8][9]}

A classificação das glucanases é geralmente baseada na especificidade do substrato e no tipo de ligação química que atacam, sendo as β-glucanases as mais estudadas devido à sua prevalência na natureza e relevância comercial. As exo-β-glucanases atuam nas extremidades das cadeias de glucano, libertando unidades individuais de glucose ou pequenos oligossacarídeos de forma sequencial, enquanto as endo-β-glucanases clivam as ligações internas de forma aleatória, reduzindo rapidamente o grau de polimerização e a viscosidade do substrato. Esta ação sinérgica é particularmente evidente na degradação da celulose, onde as endoglucanases criam novos terminais para a ação das exoglucanases (frequentemente chamadas de celobio-hidrolases), resultando numa desconstrução altamente eficiente da parede celular. Além disso, em plantas, estas enzimas são componentes chave das chamadas «proteínas relacionadas com a patogenicidade» (proteínas PR), sendo sintetizadas em resposta ao ataque de fungos para hidrolisar a glucana presente nas paredes celulares dos micélios, funcionando assim como um sistema imunológico inato contra infeções fúngicas.

No âmbito das aplicações industriais, a versatilidade das glucanases permitiu avanços significativos em múltiplos setores, destacando-se a indústria têxtil, onde são utilizadas no processo de «biopolimento» para remover microfibras superficiais dos tecidos de algodão, conferindo-lhes uma textura mais suave e prevenindo a formação de borbotos. Na indústria de panificação e cervejeira, a adição de glucanases específicas ajuda a degradar os β-glucanos presentes na cevada e no trigo, que de outra forma aumentariam excessivamente a viscosidade do mosto ou da massa, dificultando a filtração e afetando a qualidade final do produto. Recentemente, a investigação tem-se focado na engenharia de proteínas para criar glucanases termostáveis e resistentes a variações extremas de pH, permitindo a sua utilização em processos industriais mais rigorosos e eficientes. O potencial destas enzimas na bioeconomia circular é imenso, pois facilitam a valorização de resíduos agrícolas e florestais, transformando resíduos lignocelulósicos em precursores químicos de alto valor e fontes de energia renovável, consolidando o seu estatuto como catalisadores biológicos fundamentais para um futuro sustentável.