Aminokislina

Amínokislína je v kemiji na splošno vsaka molekula, ki vsebuje tako aminsko (–NH₂) kot karboksilno (–COOH) funkcionalno skupino. V biokemiji se ta krajši in splošnejši termin pogosto uporablja za α-aminokisline – aminokisline, pri katerih sta aminska in karboksilna skupina vezani na isti ogljikov atom.

Amínokislínski ostanek je, kar ostane od aminokisline, ko se odcepi molekula vode pri nastanku peptidne vezi.

Aminokisline so osnovni gradniki beljakovin. Polimerno verigo aminokislinskih ostankov, povezanih s peptidno vezjo, imenujemo polipeptid oziroma beljakovina (protein), če gre za daljšo verigo. Proces nastanka beljakovin v organizmu poteka s prevajanjem informacijske RNK (mRNK). mRNK služi kot matrica za nastanek polipeptidne verige.

Aminokisline, ki so kodirane v standardnem genetskem kodu, se imenujejo proteinogene (beljakovinotvorne) aminokisline. Poznamo 20 proteinogenih (standardnih) aminokislin. Različne kombinacije teh aminokislin tvorijo vse beljakovine, ki jih telo sintetizira; podobno kot 25 črk slovenske abecede tvori celotno naše besedišče. Poleg omenjenih dvajset standardnih aminokislin sta še vsaj dve, ki sta prav tako kodirani v dednini:

• selenocistein,
• pirolizin.

Ostale aminokisline, ki so lahko prisotne v beljakovinah, nastanejo iz standardnih aminokislin s pomočjo posttranslacijske modifikacije. Torej v procesu prevajanja mRNK nastane ena od standardnih aminokislin, ki pa kasneje podleže modifikaciji. Posttranslacijska modifikacija je često potrebna, da beljakovina, na primer encim, postane aktivna.

Prolin je edina proteinogena aminokislina, katere α-amino skupina je vključena v cikel. Posledično je prolin sekundarni amin.

V naravi nahajamo poleg proteinogenih aminokislin več kot sto drugih aminokislin. Nekatere so zaznali tudi na meteoritih.

Poleg proteinske sinteze imajo aminokisline tudi druge pomembne vloge v organizmu. Glicin in glutamat imata tudi funkcijo živčnega prenašalca. Mnoge aminokisline se udeležujejo sinteze drugih nebeljakovinskih molekul, pomembnih v organizmu:

• triptofan je prekurzor serotonina,
• glicin je eden od reaktantov za sintezo porfirinov (na primer hema),
• arginin je substrat za sintezo dušikovega oksida ...

Tudi številne neproteinogene aminokisline imajo pomembne fiziološke funkcije:

• γ-aminomaslena kislina (GABA) ima vlogo živčnega prenašalca,
• karnitin je pomemben pri prenosu lipidov znotraj celic,
• ornitin je intermediat ciklusa sečnine,
• hidroksiprolin je sestavni del kolagena ...

Nekatere od 20 standardnih aminokislin imenujeno esencialne aminokisline; to so aminokisline, ki jih telo ne more sintetizirati samo in zato jih moramo nujno vnašati v telo s hrano. Histidin in arginin sta esencialni aminokislini le pri otrocih, ki ju ne morejo sami sintetizirati zaradi nerazvite presnove.

(*) Pogojno esencialni aminokislini

Splošna struktura proteinogenih α-aminokislin:

     R
     |
 H2N-C-COOH
     |
     H

R (radikal) predstavlja stransko verigo, ki je specifična za vsako aminokislino posebej. Glede na lastnosti stranske verige razvrstimo aminokisline često v štiri skupine; stranska veriga lahko ima lastnosti šibke baze, šibke kisline, če pa je nevtralna, pa je lahko polarna ali nepolarna.

β-aminokisline: Pri β-aminokislinah se aminska skupina nahaja na tretjem ogljikovem atomu, vključujoč ogljikov atom iz karboksilne skupine. Po izrazoslovju IUPAC se te aminokisline pravilno imenujejo 3-aminokarboksilne kisline. Najpreprostejši predstavnik je β-alanin.

γ-aminokisline: Aminska skupina se nahaja na četrtem ogljikovem atomu. Pravilen naziv po izrazoslovju IUPAC je 4-aminokarboksilna kislina. Najpreprostejši predstavnik je γ-aminomaslena kislina (GABA).

Nadalje sledi poimenovanje aminokislin po enaki shemi - grška črka v imenu označuje ogljikov atom, na katerega je pripeta amino skupina z ozirom na oddaljenost od karboksilne skupine.

V vodnih raztopinah so aminokisline v obliki iona dvojčka (zwitterion), kar pomeni, da je aminska skupina protonirana in karboksilna skupina deprotonirana. Posplošena struktura aminokisline v obliki iona dvojčka:

H₃N⁺-CHR-COO^- 

Pri tem deluje aminska skupina kot baza in karboksilna skupina kot kislina.

Kislinsko-bazična titracija aminokisline poteka po naslednji shemi:

H₃N⁺-CHR-COOH ⇔ H₃N⁺-CHR-COO^- ⇔ H₂N-CHR-COO^- 

Če tudi stranska veriga R izkazuje kisle ali bazične lastnosti, tudi ta del molekule sodeluje pri teh ravnotežnih reakcijah.

Neto naboj aminokisline je odvisen od pH-ja topila in od stranske verige aminokisline. Pri določenem pH-ju je vrednost neto naboja nič - to vrednost imenujemo izoelektrična točka.

Skorajda vse aminokisline izkazujejo optično izomerijo in so lahko v dveh izomernih oblikah: L in D. V proteinih in nasploh v naravi nahajamo povečini L-aminokisline. D-aminokisline so prisotne le v nekaterih beljakovinah, ki jih proizvajajo določeni morski organizmi in v komponentah celične stene nekaterih bakterij. D-aspartat se nahaja v nekaterih beljakovinah kot posledica posttranslacijske modifikacije.

Označevanje z L in D deskriptorjema je sicer starejši način označevanja stereoizomerov in temelji na primerjavi z molekulo gliceraldehida, ne pa na optičnih lastnostih posamezne molekule. L in D oznaki se ne ujemata nujno s sučnostjo polarizirane svetlobe. Na osnovi sučnosti temelji označevanje z deskriptorjema S (levosučna molekula) in R (desnosučna).

Glede na stereoizomerijo obstajata med aminokislinami dve izjemi:

• glicin, ki nima stranske verige, temveč je R = H; zatorej ima somerne lastnosti in ne izkazuje stereoizomerije,
• pri cisteinu ne velja, da L izomer levosučen in D izomer levosučen, marveč obratno. Vsebnost žvepla namreč spremeni zapovrstje skupin okrog centralnega atoma po pravilu Cahn-Ingold-Prelog (pravilo, ki določa prioriteto posameznih skupin okrog atoma, ki predstavlja center izomerije in predstavlja orodje za določanje R-S konfiguracije).

Beljakovine nastanejo s polimerizacijo aminokislin. Gre za reakcijo kondenzacije, kjer COOH skupina ene aminokisline in NH2 skupina druge aminokisline tvorita peptidno vez, pri tem pa izstopi voda.

Strukture in tričrkovne ter enočrkovne oznake dvajsetih aminokislin, ki so kodirane v standardnem genetskem kodu:

• 
  L-alanin (Ala / A)
• 
  L-arginin (Arg / R)
• 
  L-asparagin (Asn / N)
• 
  L-asparaginska kislina (Asp / D)
• 
  L-cistein (Cys / C)
• 
  L-glutaminska kislina (Glu / E)
• 
  L-glutamin (Gln / Q)
• 
  glicin (Gly / G)
• 
  L-histidin (His / H)
• 
  L-izolevcin (Ile / I)
• 
  L-levcin (Leu / L)
• 
  L-lizin (Lys / K)
• 
  L-metionin (Met / M)
• 
  L-fenilalanin (Phe / F)
• 
  L-prolin (Pro / P)
• 
  L-serin (Ser / S)
• 
  L-treonin (Thr / T)
• 
  L-triptofan (Trp / W)
• 
  L-tirozin (Tyr / Y)
• 
  L-valin (Val / V)

V sledeči preglednici so prikazane tričrkovne in enočrkovne oznake, kemijske lastnosti stranske verige. Molekulska masa je povprečna masa vseh znanih izotopov in vključuje maso H₂O.

Aminokisline in proteini v prehrani in prehranskih dopolnilih