Триптазы входят в семейство S1 трипсино-подобных сериновых протеаз. Они каталитически активны в тетрамерной форме, стабилизируемой гепарином, и устойчивы к известным эндогенным ингибиторам протеаз. Несколько генов триптаз сгруппированы на хромосоме 16p13.3 и обладают некоторыми общими свойствами. Все эти гены имеют высококонсервативные участки 3' UTR и содержат тандемные повторы на 5'-конце, а их 3' UTR участок играет роль в регуляции стабильности их мРНК. Гены содержат интрон непосредственно после инициирующего Met-кодона, отделяющего Met-кодон от кодирующей белок последовательности. Такая особенность структуры гена характерна в основном только для триптаз. Ген TPSAB1 отличается множественностью аллелей, две основные из которых альфа-1 и бета-1 ранее считались различными белками[7].
Триптаза бета-1 — основная нейтральная протеаза, присутствующая в тучных клетках. Она секретируется из клетки в ходе процесса активации-дегрануляции. Может играть роль во врождённом иммунитете. Изоформа 2 расщепляет крупные субстраты, такие как фибронектин, с большей эффективностью, чем изоформа 1 и, наоборот, менее эффективна в расщеплении небольших белковых субстратов[8].
↑Miller J. S., Moxley G., Schwartz L. B. Cloning and characterization of a second complementary DNA for human tryptase (англ.) // J Clin Invest : journal. — 1990. — October (vol. 86, no. 3). — P. 864—870. — doi:10.1172/JCI114786. — PMID2203827. — PMC296804.
Kam C. M., Hudig D., Powers J. C. Granzymes (lymphocyte serine proteases): characterization with natural and synthetic substrates and inhibitors (англ.) // Biochim. Biophys. Acta[англ.] : journal. — 2000. — Vol. 1477, no. 1—2. — P. 307—323. — doi:10.1016/s0167-4838(99)00282-4. — PMID10708866.
Schwartz L. B., Lewis R. A., Seldin D., Austen K. F. Acid hydrolases and tryptase from secretory granules of dispersed human lung mast cells (англ.) // J. Immunol. : journal. — 1981. — Vol. 126, no. 4. — P. 1290—1294. — PMID7009736.
Schwartz L. B., Sakai K., Bradford T. R., etal. The alpha form of human tryptase is the predominant type present in blood at baseline in normal subjects and is elevated in those with systemic mastocytosis (англ.) // J. Clin. Invest. : journal. — 1996. — Vol. 96, no. 6. — P. 2702—2710. — doi:10.1172/JCI118337. — PMID8675637. — PMC185977.
Thomas V. A., Wheeless C. J., Stack M. S., Johnson D. A. Human mast cell tryptase fibrinogenolysis: kinetics, anticoagulation mechanism, and cell adhesion disruption (англ.) // Biochemistry : journal. — 1998. — Vol. 37, no. 8. — P. 2291—2298. — doi:10.1021/bi972119z. — PMID9485375.
Romagnani P., De Paulis A., Beltrame C., etal. Tryptase-chymase double-positive human mast cells express the eotaxin receptor CCR3 and are attracted by CCR3-binding chemokines (англ.) // Am. J. Pathol.[англ.] : journal. — 1999. — Vol. 155, no. 4. — P. 1195—1204. — doi:10.1016/S0002-9440(10)65222-4. — PMID10514402. — PMC1867029.
Content Disclaimer
Informasi ini disarikan dari Wikipedia dan disajikan kembali untuk tujuan edukasi. Konten tersedia di bawah lisensi CC BY-SA 3.0. Kami tidak bertanggung jawab atas ketidakakuratan data yang bersumber dari kontribusi publik tersebut.
The information displayed on this website is sourced in part or in whole from Wikipedia and has been adapted for the purpose of restating it. We strive to provide accurate and relevant information, however:
There is no guarantee of absolute accuracy. Wikipedia is an open, collaborative project that can be edited by anyone, so information is subject to change.
It is not intended to constitute professional advice. The content displayed is for informational and educational purposes only. For important decisions (e.g., medical, legal, or financial), please consult a professional.
Content copyright. Wikipedia is licensed under the Creative Commons Attribution-ShareAlike License (CC BY-SA). This means that content may be reused with appropriate attribution and shared under a similar license.
Responsible use. Any risk arising from the use of information from this website is entirely the responsibility of the user.