Les Lipoxigenases són una família d'enzims que contenen ferro i catalitzen la dioxigenació d'àcids grassos poliinsaturats en els lípids que contenen una estructura cis,cis-1,4- pentadiè. La seva catàlisi és segons la següent reacció :
- Àcid gras + O₂ = hidroperòxid d'àcid gras
Les lipxigenases es troben en plantes, animals i fongs. Els productes de les lipoxigenases estan involucrats en diverses funcions cel·lulars.
Funció biològica i classificació
Aquests enzimssón més comuns en plantes implicades en diversos aspectes de la fisiologia vegetal incloent el creixement i el desenvolupament, la resistència a les plagues, la senescència i la resposta a les ferides.[1] En els mamífers un gran nombre d'isozims de lipoxigenases estan involucrats en el metabolisme d'eicosanoids (com les prostaglandines, leucotriens i eicosanoids no clàssics.[2]
Classificació bioquímica
EC 1.13.11.12 |
lipoxigenasa |
(linoleat:oxigen 13-oxidoreductasa) |
linoleat + O₂ = (9Z,11E,13S)-13-hidroperoxioctadeca-9,11-dienoat
|
EC 1.13.11.31 |
araquidonat 12-lipoxigenasa |
(araquidonat:oxigen 12-oxidoreductasa) |
araquidonat + O₂ = (5Z,8Z,10E,12S,14Z)-12-hidroperoxicosa-5,8,10,14-tetraenoat
|
EC 1.13.11.33 |
araquidonat 15-lipoxigenasa |
(araquidonat:oxigen 15-oxidoreductasa) |
araquidonat + O₂ = (5Z,8Z,11Z,13E,15S)-15-hidroperoxicosa-5,8,11,13-tetraenoat
|
EC 1.13.11.34 |
araquidonat 5-lipoxigenasa |
(araquidonat:oxigen 5-oxidoreductasa) |
araquidonat + O₂ = leucotrien A₄ + H₂
|
EC 1.13.11.40 |
araquidonat 8-lipoxigenasa |
(araquidonat:oxigen 8-oxidoreductasa) |
araquidonat + O₂ = (5Z,8R,9E,11Z,14Z)-8-hidroperoxicosa-5,9,11,14-tetraenoat
|
La lipoxigenasa 1 de la soia mostra l'efecte isòtop quinètic (KIE) sobre kcat (kH/kD).[3] per això, la lipoxigenasa de la soia serveix de prototip per reaccions catalitzades per enzims en tunelació d'hidrogen.
Les proteïnes humanes de la família lipoxigenasa inclouen ALOX12, ALOX12B, ALOX12P2, ALOX15, ALOX15B, ALOX5 i ALOXE3.
Referències
- ↑ Vick BA, Zimmerman DC. Oxidative systems for the modification of fatty acids. 9, 1987, p. 53–90. DOI 10.1016/b978-0-12-675409-4.50009-5.
- ↑ Needleman P, Turk J, Jakschik BA, Morrison AR, Lefkowith JB «Arachidonic acid metabolism». Annu. Rev. Biochem., 55, 1986, pàg. 69–102. DOI: 10.1146/annurev.bi.55.070186.000441. PMID: 3017195.
- ↑ Hu S1, Sharma SC, Scouras AD, Soudackov AV, Carr CA, Hammes-Schiffer S, Alber T, Klinman JP. (2014). "Extremely elevated room-temperature kinetic isotope effects quantify the critical role of barrier width in enzymatic C-H activation". JACS 136 (23):8157-60.[Enllaç no actiu]
Enllaços externs